L-tsüstiin CAS: 56-89-3 99% Valged kristallid või kristalne pulber
Kataloogi number | XD90322 |
tootenimi | L-tsüstiin |
CAS | 56-89-3 |
Molekulaarvalem | C6H12N2O4S2 |
Molekulmass | 240.30 |
Salvestusruumi üksikasjad | Ambient |
Harmoneeritud tariifikoodeks | 29309013 |
Toote spetsifikatsioon
Välimus | Valged kristallid või kristalne pulber |
Analüüs | 99% |
Hinne | USP32 |
Spetsiifiline pöörlemine | -215° kuni -225° |
Raskemetallid | <0,0015% |
AS | 1,5 ppm max |
SO4 | 0,040% max |
Fe | <0,003% |
Kaod kuivamisel | 0,20% max |
Jääk süütel | 0,10% max |
Cl | 0,10% max |
Karboksüpeptidaas T (CpT) komplekside kristallstruktuurid fenüülalaniini ja arginiini substraadi analoogidega - bensüülmerevaikhape ja (2-guanidinoetüülmerkapto)merevaikhape - määrati molekulaarse asendusmeetodiga eraldusvõimega 1,57 Å ja 1,62 Å, et selgitada laia substraadi spetsiifilisuse profiili. ensüümist.Konservatiivsed Leu211 ja Leu254 jäägid (mis esinevad ka nii karboksüpeptidaas A-s kui ka karboksüpeptidaas B-s) olid hüdrofoobsete substraatide äratundmisel struktuursed determinandid, samas kui Asp263 oli positiivselt laetud substraatide äratundmiseks.Nende determinantide mutatsioonid muudavad substraadi profiili: CpT variant Leu211Gln omandab karboksüpeptidaas B-sarnased omadused ja CpT variant Asp263Asn karboksüpeptidaas A-sarnase selektiivsuse.Näidati, et Pro248-Asp258 silmus, mis interakteerub Leu254 ja Tyr255-ga, vastutab substraadi C-terminaalse jäägi äratundmise eest.Substraadi sidumine S1'-alamsaidil viib selle ahela ligandist sõltuva endendi nihkeni ja Leu254 külgahela liikumine kutsub esile katalüüsi jaoks üliolulise Glu277 jäägi konformatsiooni ümberkorraldamise.See on uudne ülevaade metallokarboksüpeptidaaside substraadi selektiivsusest, mis näitab interaktsioonide tähtsust S1'-alamsaidi ja katalüütilise tsentri vahel.