Uus β-glükosidaasi geen, bgl1G5, klooniti Phialophora sp.G5 ja edukalt väljendunud Pichia pastoris.Järjestuse analüüs näitas, et geen koosneb 1431 aluspaari pikkusest avatud lugemisraamist, mis kodeerib 476 aminohappest koosnevat valku.Bgl1G5 tuletatud aminohappejärjestus näitas 85% suurt identsust 1. glükosiidhüdrolaasi perekonna Humicola grisea iseloomustatud β-glükosidaasiga. Võrreldes teiste seente analoogidega näitas Bgl1G5 sarnast optimaalset aktiivsust pH 6,0 ja 50 °C juures ning oli stabiilne. pH 5,0-9,0 juures.Lisaks oli Bgl1G5 hea termostabiilsus temperatuuril 50 ° C (poolväärtusaeg 6 tundi) ja kõrgem eriaktiivsus (54, 9 U mg–1).K m ja V max väärtused p-nitrofenüül-β-D-glükopüranosiidi (pNPG) suhtes olid vastavalt 0,33 mM ja 103,1 μmol min–1 mg–1.Substraadi spetsiifilisuse test näitas, et Bgl1G5 oli pNPG suhtes väga aktiivne, nõrk p-nitrofenüül-β-D-tsellobiosiidi (pNPC) ja p-nitrofenüül-β-D-galaktopüranosiidi (ONPG) suhtes ning tal ei olnud tsellobioosi suhtes mingit toimet.
